Linhas de Pesquisa


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Conhecer a estrutura molecular e  entender o modo de ação de uma proteína tóxica são etapas determinantes para desenvolver estratégias de combate ou prevenção de seus efeitos tóxicos.

Como consequência direta desses estudos, pode-se tirar proveito da atividade biológica de certas toxinas, transformando-as em agentes “terapêuticos” ou reagentes laboratoriais.

Nosso interesse no estudo de toxinas proteicas nasceu com a canatoxina, uma proteína neurotóxica que isolamos, em 1981, de sementes do feijão-de-porco Canavalia ensiformis. 

 

Após 20 anos investigando as propriedades biológicas e moleculares da canatoxina, descobrimos que ela é uma UREASE.

 

Ureases são Toxinas Multifuncionais

Enzimas que catalizam a hidrólise de uréia para formar uma molécula de dióxido de carbono e duas de amônia são designadas ureases (EC 3.5.1.5). Por liberarem amônia, que é um composto tóxico altamente reativo, ureases são, intrinsecamente, toxinas protéicas.

Com a canatoxina descrevemos, pela primeira vez em 2001, propriedades tóxicas não catalíticas de ureases, ou seja, independentes da capacidade dessas proteínas em catalisar a hidrólise de uréia, caracterizando-as como toxinas multifuncionais.

Para as referências bibliográficas e acesso ao texto completo dos artigos citados, consultar o CV Lattes de Célia Carlini.  Referências externas são detalhadas as final de cada seção.

Em um passeio virtual pelo nosso laboratório, nas páginas desse website, apresentamos um breve histórico do nosso encontro com as ureases e descrevemos os temas de pesquisa que estamos conduzindo atualmente.